蛋白质等电点与ph 蛋白质ph大于等电点

不同的蛋白质,pi=pH 的点在碱性、中性和酸性区域都有可能.只要pH大于pi,溶液中多数蛋白质会解离出氢离子而带有负电荷.如果一种蛋白质的pi=4.0,那么,在pH大于4.0(虽然4.0——7.0之间溶液呈酸性)的溶液中,大部分蛋白质带有负电荷.这就说明,决定蛋白质是否带有负电荷的不是溶液的pH是否大于7,而是由蛋白质的pi决定的.

怎么计算蛋白质的等电点和所在溶液的ph值 蛋白质在溶液中有两性电离现象.假设某一溶液中含有一种蛋白质.当PI=PH时该蛋白质极性基团解离的正负离子数相等,净电荷为0,此时的该溶液的是PH值是该蛋白质的PI值.蛋白质所带净电荷越多,它的溶解度就越大.改变pH值可改变蛋白质的带电性质,因而就改变了蛋白质的溶解度.远离等电点处溶解度大,在等电点处溶解度小.

等电点会影响一定pH值下的溶解度.两性分子在水或盐水中在其等电点的溶解度最低,一般会在等电点时从溶液里沉淀出来.生物两性分子如蛋白质即含有酸性的,也含有碱性的官能团.组成蛋白质的氨基酸可能是带正电荷的、带负电荷的、中性的或者本生是两性的.它们的电荷加在一起是蛋白质的电荷.pH值小于等电点时蛋白质的总电荷是正的,大于等电点时是负的.因此使用等电聚焦的技术可以在聚丙烯酰胺凝胶里根据蛋白质不同的等电点把它们分离开来.等电聚焦也是双向凝胶电泳的第一步. (一)计算 使用该分子的酸度系数可以计算一个只带一个胺基和一个羧基的氨基酸的等电点.

等电点是指蛋白质或两性电解质所带净电荷为零时溶液的pH.如果一种蛋白质的pi=4.0,那么,在pH大于4.0的溶液中呈酸性.(4.0——7.0之间溶液呈酸性) 因此要看具体的ph落在什么范围,ph7呈碱性.

蛋白质是两性电解质,当PH > pI(等电点)时带负电荷,在电场作用下向正极移动:PH > PI时带正电荷,在电场作用下向负极移动:PH=PI时净电荷为零,在电场作用下既不向正极移动也不向负极移动,此时的PH值即是该蛋白的PI值(等电点). 说明:等电点对于不同的蛋白质不一样,所以不能简单说“在酸性溶液中带什么电荷?,在碱性溶液中带什么电荷?” 人体内pH=7.4;而体内大部分蛋白质的 pI

两性解离 两端氨基及羧基均可解离,故具有两性解离趋势.在一定溶液pH值下蛋白质解离为正,负离子的趋势相同时,此pH值称为该蛋白质的等电点. 蛋白质溶液的pH值大于等电点时,蛋白质颗粒带负电荷,反之带正电荷.

蛋白质由许多包含弱酸弱碱集团的不同氨基酸组成.它们表面的净电荷会随着周围环境的pH值改变而改变.当某一蛋白质的等电点和环境pH相同时,此时该蛋白质表面静电荷为零,不带电.电泳时不移动.当环境pH高于其等电点时,此时该蛋白质带有负电,电泳时将向阳极移动.当环境pH低于其等电点时,此时该蛋白质带有正电,电泳时将向阴极移动.

当溶液的pH达到一定数值时,蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等,在电场中,蛋白质即不向阴极移动,也不向阳极移动,此时溶液的pH值成为此种蛋白质的等电点.

等电点附近蛋白质的疏水性增强,水化膜会不稳定,一般来说溶液pH靠近等电点的时候就会因为蛋白质极性降低,从而破坏水化膜导致蛋白质聚集然后析出了.

等电点是氨基酸、蛋白质的特征参数.外界条件,如溶液的pH、温度等都不能改变氨基酸的等电点.PH改变能导致氨基酸所带电荷大小和正负,但不能改变等电点.