酪蛋白的等电点的ph值 酪蛋白等电点结果分析
5.3
酪蛋白,是中性偏碱,等电点ph为4.8,所以将pH调至4.8,使干酪素微胶粒失去电荷而凝固沉淀.
酪蛋白的等电点是多少?酪蛋白的等电点(PI)为4.6
为什么酪蛋白在等电点ph下沉淀出来因为蛋白质在等电点时,正负电荷相互抵消,此时溶解度最低.沉淀最多而上清澈最清亮说明此时酪蛋白已大部分沉淀,说明此时溶解度最低,是为酪蛋白的等电点
怎么计算蛋白质的等电点和所在溶液的ph值怎么计算蛋白质的等电点和所在溶液的ph值 蛋白质在溶液中有两性电离现象.假设某一溶液中含有一种蛋白质.当PI=PH时该蛋白质极性基团解离的正负离子数相等,净电荷为0,此时的该溶液的是PH值是该蛋白质的PI值.蛋白质所带净电荷越多,它的溶解度就越大.改变pH值可改变蛋白质的带电性质,因而就改变了蛋白质的溶解度.远离等电点处溶解度大,在等电点处溶解度小.
在酪蛋白等电点的测定实验过程中,实验结果ph大于等电点的浑浊度小于ppH偏离pI程度决定浑浊度,pH越接近pI越浑浊,并不是大于pI和小于pI决定的
蛋白质等电点与溶液pH值中性的不同不同的蛋白质,pi=pH 的点在碱性、中性和酸性区域都有可能.只要pH大于pi,溶液中多数蛋白质会解离出氢离子而带有负电荷.如果一种蛋白质的pi=4.0,那么,在pH大于4.0(虽然4.0——7.0之间溶液呈酸性)的溶液中,大部分蛋白质带有负电荷.这就说明,决定蛋白质是否带有负电荷的不是溶液的pH是否大于7,而是由蛋白质的pi决定的.
蛋白质的等电点在不同的ph值下的电荷及电泳特征蛋白质由许多包含弱酸弱碱集团的不同氨基酸组成.它们表面的净电荷会随着周围环境的pH值改变而改变.当某一蛋白质的等电点和环境pH相同时,此时该蛋白质表面静电荷为零,不带电.电泳时不移动.当环境pH高于其等电点时,此时该蛋白质带有负电,电泳时将向阳极移动.当环境pH低于其等电点时,此时该蛋白质带有正电,电泳时将向阴极移动.
在酪蛋白制备时为什么要用醋酸缓冲液调pH到4.8蛋白质在其等电点ph值溶液中溶解度降低,根据这个原理,将牛乳中的ph值调整至4.8,达到酪蛋白的等电点时,酪蛋白即沉淀出来.
从牛奶中提取酪蛋白实验中为什么调整溶液的PH可将酪蛋白沉淀出来因为调整ph值时,蛋白质的溶解度降低,蛋白质被析出.譬如,在饱和蛋白质溶液中加入稀硝酸时,就会出现蛋白质沉淀.值得一提的是,析出的蛋白质没有变性,即结构.