有一种蛋白水解酶,作用于数种人工合成底物,为了比较这些不同的底物和酶的亲和力的差异应该怎样来说明？

• 有一种蛋白水解酶,作用于数种人工合成底物,为了比较这些不同的底物和酶的亲和力的差异应该怎样来说明。
• 试从通过同工酶和别构酶的角度说明酶在代谢调节中的生理意义
• 1.一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是（） A 最大 B 与其它底物Km值相同 C最小 D居中
• 医学生物化学习题 酶

有一种蛋白水解酶,作用于数种人工合成底物,为了比较这些不同的底物和酶的亲和力的差异应该怎样来说明。

不对。酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示，酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度，是酶的特征常数之一。不同的酶Km值不同，同一种酶与不同底物反应Km值也不同，Km值可近似的反映酶与底物的亲和力大小：Km值大，表明亲和力小；Km值小，表明亲合力大。米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])　[S]表示底物浓度，Vmax表示最大酶促反应速度。

试从通过同工酶和别构酶的角度说明酶在代谢调节中的生理意义

同工酶：同工酶既可存在于同一个体的不同组织，也可以存在于同一组织、同一细胞的不同亚细胞结构中，甚至可以存在于不同发育时期的组织中，我认为这样就有了在生理代谢中催化反应的多样性，比如当一种酶合成遇阻时，可由同工酶代替，这样提高了生物的代谢能力、生存能力。

别构酶：别构酶有多个活性中心，其效应物作用为同促效应的正协同效应时，当底物分子与其某一活性部位结合时可促使其它的活性部位与底物分子结合，促使酶促反应速率增加；当其为负协同效应时底物分子与活性部位结合后，导致其它活性部位与底物结合更难。异促效应中，酶的活性部位与调节部位不同，分别在两个亚基上，没有结合负效应物时，酶对底物亲和力很高；结合负效应物后酶对底物的亲和力减小。

同工酶与别构酶都有其灵活的催化调节机制，这样使得代谢反应可以灵活的调节，便于应对各种情况。生物的酶反应及调节就像一个复杂工程，本人初学，答得不好请谅解！

1.一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是（） A 最大 B 与其它底物Km值相同 C最小 D居中

仅提供思路

第一题

不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。

Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。

Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。

第二题

不可逆抑制剂

以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去

非竞争性抑制剂

底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；

抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响。

竞争性抑制剂

一种最常见的酶活性的抑制作用，抑制剂与底物竞争，从而阻止底物与酶的结合。

可以通过增加底物浓度来解除这种抑制。

反竞争性抑制剂

米氏常数减小，最大反应速度减小。（Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。）

抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。

（抑制剂不能与游离酶相结合，而只能与络合物ES相结合生成ESI络合物）

第三题

高等动植物不饱和脂肪酸，几乎都具有相同的几何构型，而且都属于顺式，只有极少数属于反式。

第四题

全酶=酶蛋白+辅因子 　　辅因子主要指金属离子、辅酶和辅基。

辅因子可以被许多酶所利用（即没有特异性）

全手打，希望对你有帮助哦

医学生物化学习题 酶

1、A 关键酶是一种限速酶，活性较低，在整个代谢过程中起重要的作用，作用时间比较长，起到控制整个代谢的时间的长短的作用。

2、B （A，因为辅酶与酶蛋白的结合是以非共价键相结合，C，辅酶的作用是为底物传递电子、质子或其他基团的，而酶蛋白是决定特异性的，有着催化的活性中心和结合中心，D，一种辅酶可以与多种酶蛋白相结合）

3、E 应该是：辅酶I。

这样只是个人的一些解答，如果有错，请立即改正。